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基于帕金森病患者临床样本分析，团队发现帕金森病患者大脑中FAM171A2蛋白含量增高，且FAM171A2蛋白含量越高的患者，其脑内病理性α-突触核蛋白含量也越高。紧接着，通过一系列体内外实验，团队发现在神经元细胞膜上，FAM171A2蛋白像“智能识别门”一样，可选择性地结合病理性α-突触核蛋白，并携带其进入到神经元中，诱导神经元内单体形式的α-突触核蛋白发生错误折叠，造成神经元死亡并在神经元间传播。随后，通过转基因动物证实，敲除小鼠神经元上FAM171A2蛋白，可有效控制小鼠帕金森样症状的进展。
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针对上述难题，研究人员提出一种全新的分子锚定策略，有望同时解决醚基电解液的高压和安全难题。他们在乙二醇二甲醚中加入含强极性碳—氢基团的氟代醚溶剂，发现两者可以通过分子间的“锚定”作用，有效降低醚键上氧原子的电子云密度，大幅提高溶剂的抗氧化能力。
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